Vodíková vazba je interakce mezi molekulami, která se podobá Van der Waalsovým interakcím a vyskytuje se v lidském těle. Vazba hraje roli zejména ve spojení s peptidovými vazbami a řetězci aminokyselin v proteinech. Bez schopnosti vazby s vodíkovými vazbami není organismus životaschopný, protože postrádá životně důležité aminokyseliny.
Co je vodíková vazba?
Vodíkové vazby jsou intermolekulární síly. Bez jejich existence by voda neexistovala v různých agregovaných stavech, ale byla by plynná.Vodíkové vazby se nazývají Vodíkové vazby nebo H mosty zkráceně. Je to chemický efekt, který souvisí s atraktivní interakcí kovalentně vázaných atomů vodíku s volnými elektronovými páry atomu seskupujícího atom. Interakce je založena na polaritě a přesněji je popsána mezi pozitivně polarizovanými atomy vodíku v aminoskupině nebo hydroxylové skupině a volnými elektronovými páry v jiných funkčních skupinách.
K interakci dochází pouze za určitých okolností. Jednou podmínkou je elektronegativní vlastnost volných elektronových párů. Tato vlastnost musí být silnější než elektronegativní vlastnost vodíku, aby se vytvořila silná vazba. Atom vodíku tak může být vázán polární. Elektronicky volnými atomy mohou být například dusík, kyslík a fluor.
Vodíkové vazby jsou vazby sekundárního valence, jejichž síla je obvykle mnohem nižší než síla kovalentních vazeb nebo iontových vazeb. Molekuly ve vodíkových vazbách mají relativně vysokou teplotu tání a podobně vysokou teplotu varu ve vztahu k jejich molární hmotnosti. Vazby mají lékařský význam především ve vztahu k peptidům a nukleovým kyselinám v organismu.
Vodíkové vazby jsou intermolekulární síly. Bez jejich existence by voda neexistovala v různých agregovaných stavech, ale byla by plynná.
Funkce a úkol
Vodíková vazba má pouze slabou interakci a vyskytuje se mezi dvěma částicemi nebo uvnitř molekul. V této souvislosti hraje roli typ vazby například pro tvorbu terciárních struktur v proteinech. V biochemii znamená proteinová struktura různé strukturální hladiny proteinu nebo peptidu. Struktury těchto přirozeně se vyskytujících látek jsou hierarchicky rozděleny na primární strukturu, sekundární strukturu, terciární strukturu a kvartérní strukturu.
Aminokyselinová sekvence je primární struktura. Kdykoli je protein zmíněn ve vztahu k jeho prostorovému uspořádání, často se uvádí konformace proteinu a jev konformační změny. V této souvislosti odpovídá změna v konformaci změně v prostorové struktuře. Uspořádání proteinů je založeno na peptidové vazbě. Tento typ vazby vždy spojuje aminokyseliny stejným způsobem.
V buňkách jsou peptidové vazby zprostředkovány ribozomy. Každá peptidová vazba odpovídá spojení karboxylových skupin jedné aminokyseliny a aminoskupin druhé aminokyseliny, což je spojeno s eliminací vody. Tento proces se také nazývá hydrolýza.
V každé peptidové vazbě spojuje jednoduchá vazba skupinu C = O se skupinou NH. Atom dusíku má přesně jeden osamělý pár elektronů. Vzhledem k vysoké elektronegativitě kyslíku je tento volný pár pod vlivem atomů O2 odebírajících elektrony. Tímto způsobem kyslík částečně táhne osamělý pár elektronů do vazby mezi atomem dusíku a atomem uhlíku a peptidová vazba získává charakter částečné dvojné vazby. Díky charakteru dvojné vazby je zrušena volná rotace skupin NH a C = O.
Atomy kyslíku a atomy vodíku peptidových vazeb jsou bez výjimky relevantní pro tvorbu struktury všech peptidů a proteinů. Tímto způsobem se mohou k sobě připojit dvě aminokyseliny. Po takovém připojení jsou všechny peptidové vazby dvou řetězců aminokyselin přímo proti sobě. Atomy vodíku v peptidové vazbě jsou relativně pozitivně polarizovány ve srovnání s atomy kyslíku v přímo protilehlých peptidových vazbách. Tímto způsobem vodíkové vazby vytvářejí a spojují dva aminokyselinové řetězce navzájem.
Všechny aminokyseliny v lidském těle jsou organické sloučeniny tvořené alespoň jednou karboxyskupinou a jednou aminoskupinou. Aminokyseliny jsou základní strukturální složkou lidského života. Kromě a-aminokyselin proteinů je známo více než 400 neproteinogenních aminokyselin s biologickými funkcemi, které by nemohly být vytvořeny bez vodíkové vazby. Síly, jako je vodíková vazba, stabilizují terciární strukturu aminokyselin.
Zde najdete své léky
➔ Léky na svalovou slabostNemoci a nemoci
Pokud dojde k narušení tvorby funkčních proteinově energetických prostorových struktur, obvykle se mluví o poruchách skládání bílkovin. Jednou takovou podmínkou je Huntingtonova nemoc. Tato genetická porucha je zděděna jako autozomálně dominantní vlastnost a je způsobena genetickou mutací v chromozomu 4. Mutace vede k nestabilitě genového produktu. Toto onemocnění je neurologické onemocnění, které je primárně spojeno s nedobrovolnou hyperkinézou distálních končetin a obličeje. Přetrvávající hyperkinéza vede k rigiditě postižených svalů. Navíc pacienti s tímto onemocněním trpí zvýšenou spotřebou energie.
Patologické příznaky v souvislosti s vodíkovými vazbami nebo obecnou proteinovou strukturou se vyskytují také při prionových onemocněních, jako je choroba šílených krav. Podle nejoblíbenější hypotézy BSE iniciuje špatné složení proteinu. Tyto špatně složené proteiny nemohou být rozloženy fyziologickými procesy a proto se hromadí v tkáni, zejména v centrálním nervovém systému. Výsledkem je degenerace nervových buněk.
Malformace proteinové struktury jsou také diskutovány v příčinných souvislostech s Alzheimerovou chorobou. Zmíněné nemoci přímo neovlivňují vodíkovou vazbu, ale vztahují se k prostorové struktuře proteinů, ke kterým vodíková vazba významně přispívá.
Organismus s absolutní neschopností vodíkové vazby není životaschopný. Mutace způsobující toto by měla za následek potrat v časném těhotenství.